Параметаболизм как неспецифический модификатор супрамолекулярных взаимодействий в живых системах

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Относительно недавно стало известно, что помимо ферментативных (с участием энзимов и/или рибозимов) в живых организмах протекает большое число обычных химических реакций без участия биологических катализаторов. Эти реакции отличает низкая скорость и, как правило, необратимость. Так, к примеру, при сахарном диабете наблюдаются гликирование и фруктозилирование белков, приводящие к их пострансляционной модификации с образованием низко- или афункционального белка, плохо подвергающегося ферментативному протеолизу и по этой причине накапливающегося в организме. Кроме того, известно о таких процессах, как неферментативное карбамоилирование, пиридоксилирование и тиаминирование белков. Существуют достаточные основания считать, что алкогольная интоксикация также реализуется за счет параметаболического образования вторичных метаболитов ацетальдегида. В то же время в связи с успехами развития супрамолекулярной химии становится очевидным, что в биологических объектах существует еще одна большая группа параметаболических реакций, обусловленная образованием супрамолекулярных комплексов. Очевидно, что известные параметаболические взаимодействия могут модифицировать образование супрамолекулярных комплексов в живых объектах. Эти процессы представляют значительный интерес для фундаментальной биологии, а также для фундаментальной и практической медицины, однако в связи с отсутствием достаточной осведомленности широкого круга исследователей остаются неизученными

Об авторах

Вадим Авенирович Козлов

ЧувГУ им. И.Н. Ульянова

Автор, ответственный за переписку.
Email: pooh12@yandex.ru

доктор биологических наук, кандидат медицинских наук, профессор кафедры фармакологии, клинической фармакологии и биохимии,

428015, Чувашская Республика, Чебоксары, Московский пр-т, д. 45

Россия

Сергей Павлович Сапожников

ЧувГУ им. И.Н. Ульянова

Email: adaptagon@mail.ru

доктор медицинских наук, заведующий кафедрой медицинской биологии с курсом микробиологии и вирусологии,

428015, Чувашская Республика, Чебоксары, Московский пр-т, д. 45

Россия

Алена Игоревна Шептухина

ЧувГУ им. И.Н. Ульянова

Email: priffetik@bk.ru

студентка 5-го курса медицинского факультета 

428015, Чувашская Республика, Чебоксары, Московский пр-т, д. 45

Россия

Андрей Васильевич Голенков

ЧувГУ им. И.Н. Ульянова

Email: golenkova@inbox.ru

доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой психиатрии, медицинской психологии и неврологии,

428015, Чувашская Республика, Чебоксары, Московский пр-т, д. 45

Россия

Список литературы

  1. Lehn J.-M. Supramolecular Chemistry-Scope and Perspectives: Molecules, Supermolecules, and Molecular Devices (Nobel Lecture). Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1990; 29 (11): 1304–1319. doi: 10.1002/anie.199013041.
  2. Pennisi E. Inching toward the 3D genome. Science. 2015; 347 (6217): 10. doi: 10.1126/science.347.6217.10.
  3. Lehn J.-M. Supramolecular chemistry: Concepts and perspectives. VCH: Weinheim. 1995. P 1–6.
  4. Hammouda A.M., Mady G.E. Correction formula for carbamylated haemoglobin in diabetic uraemic patients. Ann. Clin. Biochem. 2001; 38 (Pt. 2): 115–119.
  5. Maillard L.C. Genese des matieres proteiques et des matières humiques: action de la glycérine et des sucres sur les acides amines. P aris: Masson. 1913. 220 p.
  6. Wrodnigg T.M., Eder B. The Amadori and Heyns Rearrangements: Landmarks in the History of Carbohydrate Chemistry or Unrecognized Synthetic Opportunities? Topics Curr. Chem. 2001; 215: 115–152.
  7. Ahmed N., Babaei-Jadidi R., Howell S.K., Beisswenger P.J., Thornalley P.J. Degradation products of proteins damaged by glycation, oxidation and nitration in clinical type 1 diabetes. Diabetologia. 2005; 48: 1590–1603.
  8. Babaei-Jadidi R., Karachalias N., Ahmed N., Battah S., Thornalley P.J. Prevention of incipient diabetic nephropathy by high dose thiamine and benfotiamine. Diabetes. 2003; 52: 2110–2120.
  9. Ansari N.A., Rashid H. The Nonenzymatic glycation of proteins: from diabetes to cancer. Biomed. Chem. (Russia). 2010; 56 (2): 168–178.
  10. The scientific basis for healthy aging and antiaging processes. A. Sharman, J. Jumadilovper (eds.). New York: Mary Ann Liebert, Inc. 2011. 184 p.
  11. Koenig B.S., Peterson C.M., Kilo C., Cerami A., Williamson J.R. Hemoglobin A1C as an indicator of the degree of glucose intolerance in diabetes. Diabetes. 1976; 25: 230–232.
  12. Sell D.R., Lane M.A., Johnson W.A., Masoro E.J., Mock O.B., Reiser K.M., Fogarty J.F., Cutler R.G., Ingram D.K., Roth G.S., Monnier V.M. Longevity and the genetic determination of collagen glycoxidation kinetics in mammalian senescence. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996; 93: 485–490.
  13. Pat. No.: 2203087 USA, IPC A61K C07K Method and device for obtaining cell free substitute for red blood cells. R.E. Dewoskin, M.D. Doubleday (eds.). Applicant and patentee of the Northfield Laboratories. NY. Appl. 27.03.1997, publ. 20.08.2000.
  14. Mabuchi R., Kurita A., Miyoshi N., Yokoyama A., Furuta T., Goda T., Suwa Y., Kan T., Amagai T., Ohshima H. Analysis of N(e) ethyl lysine in human plasma proteins by gas chromatography
  15. negative ion chemical ionization/mass spectrometry as a biomarker for exposure to acetaldehyde and alcohol. Alcohol Clin. Exp. Res. 2012; 36 (6): 1013–1020.
  16. Jang M.H., Piao X.L, Kim H.Y., Cho E.J., Baek S.H., Kwon S.W., Park J.H. Resveratrol oligomers from Vitis amurensis attenuate beta amyloid induced oxidative stress in PC12 cells. Biol. Pharm. Bull. 2007; 30: 1130–1134.
  17. Savaskan E., Olivieri G., Meier F., Seifritz E., Wirz-Justice A., Muller-Spahn F. Red wine ingredient resveratrol protects from beta amyloid neurotoxicity. Gerontology. 2003; 49: 380–383.
  18. Kozlov V.A., Sapozhnikov S.P. Golenkov A.C., Sheptuhina A.I. The comparative analysis of various amyloid models. Annals of the Russian Academy of Medical Sciences. 2015. №1. С. 5–11.
  19. Kozlov V.A., Golenkov A.C., Sapozhnikov S.P. Minor impurities consumption of alcohol as the cause of death of the population of Russia. Narcology (Russia). 2013; 9: 66–70.
  20. Yakovleva L.M., Sapozhnikov S.P. Structural changes of the small intestine and absorption of chemical elements in experimental alcoholic intoxication. Narcology (Russia). 2012; 11: 9 (129): 44–47.
  21. Semba R.D., Ferrucci L., Bartali B., Urpí-Sarda M., Zamora-Ros R., Sun K., Cherubini A., Bandinelli S., Andres-Lacueva C. Resveratrol levels and all cause mortality in older community dwelling adults. JAMA Intern. Med. 2014; 174 (7): 1077–1084.
  22. Kozlov V.A., Novikov K.V., Mokeeva T.G., Kuz’mina S.A. Cyclocondensation of oxoacids with urea. Russian J. General Chem. 2013; 83 (7): 1467–1468.
  23. Degli S., Nicholson D. An Introduction to Metabolic Pathways. New York. 1970. 310 p.
  24. Kozlovskaya L.C., Rameev V.V., Sarkisova I.A. Amyloidosis in the elderly. Clin. Med.: Scientific-Pract. J. 2005; 83 (6): 12–20.
  25. Leslie M. Searching for the secrets of the super old. Science. 2008; 321: 1764–1765.
  26. Chiu K., So K.F., Chuen-Chung Ch. R. Progressive Neurodegeneration of Retina in Alzheimer’s disease Are β-Amyloid Peptide and Tau New Pathological Factors in Glaucoma? Glaucoma. Basic & Clin. Aspects. 2013. URL: http://www.intechopen.com/books/glaucoma-basic-and-clinical-aspects/progressive-neurodegeneration-of-retina-in-alzheimer-s-disease-are-amyloid-peptideand-tau-new-patho (available: 10.04.2015).
  27. Vattemi G., Nogalska A., King Engel W., D’Agostino C., Checler F., Askanas V. Amyloid beta 42 is preferentially accumulated in muscle fibers of patients with sporadic inclusion body myositis. Acta Neuropathol. 2009; 117 (5): 569–574.
  28. Gomperts S.N., Rentz D.M., Moran E., Becker J.A., Locascio J.J., Klunk W.E., Mathis C.A., Elmaleh D.R., Shoup T., Fischman A.J., Hyman B.T., Growdon J.H., Johnson K.A. Imaging amyloid deposition in Lewy body diseases. Neurology. 2008; 71 (12): 903–910.
  29. Head E., Lott I.T. Down syndrome and beta-amyloid deposition. Curr. Opin. Neurol. 2004; 17 (2): 95–100.
  30. Irvine G.B., El-Agnaf O.M., Shankar G.M., Walsh D.M. Protein aggregation in the brain: the molecular basis for Alzheimer’s and Parkinson’s diseases. Mol. Med. 2008; 14: 451–464.
  31. Luheshi L.V., Dobson C.M. Bridging the gap: from protein misfolding to protein misfolding diseases. FEBS Lett. 2009: 583: 2581–2586.
  32. Nakazato M., Matsukura S. New Type of Amyloidosis b) Islet Amyloid Polypeptide (IAPP/Amylin) in non-insulin dependent diabetes mellitus. Int. Med. 1993; 32 (12): 928–929.
  33. Watts J.C., Condello C., Stöhr J., Oehler A., Lee J., De Armond S.J., Lannfelt L., Ingelsson M., Giles K., Prusiner S.B. Serial propagation of distinct strains of A β prions from Alzheimer’s disease patients. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014; 111 (28): 10323–10328.
  34. Chernoff Y.O. Protein heredity and evolution. In: Charles Darwin and modern biology. E’.I. Kolchinskii, A.A. Fedotova (eds.). St. Petersburg: Nestor-Istoriia. 2010. P. 76–94.
  35. Kim J.I., Cali I., Surewicz K., Kong Q., Raymond G.J., Atarashi R., Race B., Qing L., Gambetti P., Caughey B., Surewicz W.K. Mammalian prions generated from bacterially expressed prion protein in the absence of any mammalian cofactors. J. Biol. Chem. 2010;285: 14083–14087.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Издательство "Педиатръ", 2015



Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах