Нестабильность конформации белка ― общий компонент патогенеза болезней человека

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

В настоящем обзоре проанализированы результаты исследований последних лет и сформулировано представление о патогенных изме- нениях конформации белка (его первичной;вторичной;третичной и/или четвертичной структуры) как о типовой форме нарушения;которая является компонентом патогенеза различных заболеваний человека. Выделяемая в настоящее время группа диспротеинозов характеризует лишь отдельные конкретные формы расстройств обмена белка;вызываемые его мисфолдингом;так называемые конформационные болезни (например;амилоидоз или серповидно-клеточная анемия). Вместе с тем нарушения конформационной ста- бильности протеинов достаточно хорошо описаны с физико-химической точки зрения; имеются также и заболевания;при которых степень клинических проявлений достигает максимума;нередко вызывая смерть пациента. Выделение типовой формы нарушения кон- формационной стабильности белка будет способствовать устранению пробелов в понимании патогенеза многих;в том числе социально значимых;заболеваний человека.

Об авторах

Владимир Николаевич Сахаров

Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова, Москва

Автор, ответственный за переписку.
Email: vladimirsah91@mail.ru
ассистент кафедры патофизиологии лечебного факультета, аспирант Россия

Пeтр Францевич Литвицкий

Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова, Москва

Email: litvicki@mma.ru

доктор медицинских наук, профессор, член-корреспондент РАН, заведующий кафедрой патофизиологии лечебного факультета 

Россия

Список литературы

  1. Clague MJ, Urbé S. Ubiquitin: same molecule, different degradation pathways. Cell. 2010;143(5):682−685. doi: 10.1016/j.cell.2010.11.012.
  2. Kisilevsky R, Lemieux L, Boudreau L, et al. New clothes for amyloid enhancing factor (AEF): silk as AEF. Amyloid. 1999;6(2):98–106. doi: 10.3109/13506129909007309.
  3. Покровский В.И., Киселев О.И., Черкасский Б.Л. Прионы и прионные болезни. – М.: Изд-во РАМН; 2004. 384 с. [Pokrovskii VI, Kiselev OI, Cherkasskii BL. Priony i prionnye bolezni. Moscow: Izd-vo RAMN; 2004. 384 p. (In Russ).]
  4. Внутренние болезни по Тинсли Р. Харрисону / Под ред. Фаучи Э., Браунвальда Ю., Иссельбахера К. и др. Пер. с англ. – М.: Практика, Мак-Гроу-Хилл; 2005. — Т.5. 491 с. [Vnutrennie bolezni po Tinsli R. Kharrisonu. Ed by Fauchi E, Braunval’da Y, Issel’bakhera K, et al. Transl. Moscow: Praktika, Mak-Grou-Khill; 2005. Vol.5. 491 p. (In Russ).]
  5. Chaudhuri TK, Paul S. Protein misfolding diseases and chaperone based therapeutic approaches. FEBS J. 2006;273(7):1331–1349. doi: 10.1111/j.1742-4658.2006.05181.x.
  6. Saverioni D, Notari S, Capellari S, et al. Analyses of protease resistance and aggregation state of abnormal prion protein across the spectrum of human prions. J Biol Chem. 2013;288(39):27972–27985. doi: 10.1074/jbc.M113.477547.
  7. Papanikolopoulou K, Schoehn G, Forge V, et al. Amyloid fibril formation from sequences of a natural beta structured fibrous protein, the adenovirus fiber. J Biol Chem. 2005;280(4):2481–2490. doi: 10.1074/jbc.m406282200.
  8. Kabir ME, Safar JG. Implications of prion adaptation and evolution paradigm for human neurodegenerative diseases. Prion. 2014;8(1):111–116. doi: 10.4161/pri.27661.
  9. Weekman EM, Sudduth TL, Abner EL, et al. Transition from an M1 to a mixed neuroinflammatory phenotype increases amyloid deposition in APP/PS1 transgenic mice. J Neuroinflammation. 2014;11:127. doi: 10.1186/1742-2094-11-127.
  10. Wilcock DM. A changing perspective on the role of neuro-inflammation in Alzheimer’s disease. Int J Alzheimers Dis. 2012;2012:495243. doi: 10.1155/2012/495243.
  11. Fregonese L, Stolk J. Hereditary alpha–1–antitrypsin deficiency and its clinical consequences. Orphanet J Rare Dis. 2008;3:16. doi: 10.1186/1750-1172-3-16.
  12. Боковой амиотрофический склероз / Под ред. И.А. Завалишина. – М.: ГЭОТАР-Медиа; 2009. 272 с. [Bokovoi amiotroficheskii skleroz. Ed by Zavalishina I.A. Moscow: GEOTAR-Media; 2009. 272 p. (In Russ).]
  13. Yi CW, Xu WC, Chen J, et al. Recent progress in prion and prion-like protein aggregation. Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai). 2013;45(6):520–526. doi: 10.1093/abbs/gmt052.
  14. Rangel LP, Costa DC, Vieira TC, et al. The aggregation of mutant p53 produces prion-like properties in cancer. Prion. 2014;8(1):75–84. doi: 10.4161/pri.27776.
  15. Silva JL, Rangel LP, Costa DC, et al. Expanding the prion concept to cancer biology: dominant negative effect of aggregates of mutant p53 tumour suppressor. Biosci Rep. 2013;33(4):e00054. doi: 10.1042/BSR20130065.
  16. Stoppini M, Bellotti V. Systemic amyloidosis: lessons from β2–microglobulin. J Biol Chem. 2015;290(16):9951–9958. doi: 10.1074/jbc.R115.639799. .
  17. King OD, Gitler AD, Shorter J. The tip of the iceberg: RNA-binding proteins with prion-like domains in neurodegenerative disease. Brain Res. 2012;1462:61–80. doi: 10.1016/j.brainres.2012.01.016.
  18. Ugras SE, Shorter J. RNA–Binding Proteins in Amyotrophic Lateral Sclerosis and Neurodegeneration. Neurol Res Int. 2012;2012:432780. doi: 10.1155/2012/432780.
  19. Kurt TD, Bett C, Fernández-Borges N, et al. Prion transmission prevented by modifying the β2-α2 loop structure of host PrPC. J Neurosci.2014;34(3):1022–1027. doi: 10.1523/JNEUROSCI.4636-13.2014.
  20. Azharuddin M, Khandelwal J, Datta H, et al. Dry eye: a protein conformational disease. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2015;56(3):1423–1429. doi: 10.1167/iovs.14-15992.
  21. Rasmussen J, Gilroyed BH, Reuter T, et al. Can plants serve as a vector for prions causing chronic wasting disease? Prion. 2014;8(1):136–142. doi: 10.4161/pri.27963.
  22. Rodriguez CM, Bennett JP, Johnson CJ. Lichens: unexpected anti-prion agents? Prion. 2012;6(1):11–16. doi: 10.4161/pri.6.1.17414.
  23. Johnson CJ, Bennett JP, Biro SM, et al. Degradation of the disease associated prion protein by a serine protease from lichens. PLoS One. 2011;6(5):e19836. doi: 10.1371/journal.pone.0019836.
  24. Olanow CW, Brundin P. Parkinson’s disease and alpha synuclein: is Parkinson’s disease a prion-like disorder? Mov Disord. 2013;28(1):31–40. doi: 10.1002/mds.25373.
  25. Nussbaum-Krammer CI, Park KW, Li L, et al. Spreading of a prion domain from cell-to-cell by vesicular transport in Caenorhabditis elegans. PLoSGenet. 2013;9(3):e1003351. doi: 10.1371/journal.pgen.1003351.
  26. Magrané J, Smith RC, Walsh K, et al. Heat shock protein 70 participates in the neuroprotective response to intracellularly expressed beta-amyloid in neurons. J Neurosci. 2004;24(7):1700–1706. doi: 10.1523/jneurosci.4330-03.2004.
  27. Sandberg MK, Al-Doujaily H, Sharps B, et al. Prion propagation and toxity in vivo occur in two distinct mechanistic phases. Nature.2011;470(7335):540–542. doi: 10.1038/nature09768.
  28. Da Costa Dias B, Jovanovic K, Weiss SF. Alimentary prion infections: Touchdown in the intestine. Prion. 2011;5(1):6–9. doi: 10.4161/pri.5.1.14283.
  29. Natale G, Ferrucci M, Lazzeri G, et al. Transmission of prions within the gut and toward the central nervous system. Prion. 2011;5(3):142–149. doi: 10.4161/pri.5.3.16328.
  30. Белозеров Е.С., Буланьков Ю.И., Иоанниди Е.А. Медленные инфекции. – Элиста: ЗАО НПП «Джангар»; 2009. С. 37−145. [Belozerov ES, Bulan’kov YI, Ioannidi EA. Medlennye infektsii. Elista: ZAO NPP «Dzhangar»; 2009. p. 37−145. (In Russ).]

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Издательство "Педиатръ", 2016



Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах