Considered natural and experimental amyloidosis models in the existing theories context and known amyloidogenesis mechanisms. Available clinical and experimental observations indicate that the opinion of a fatal incurable amyloidosis wrong. It is shown that there is a significant amount of experimental easily replicable amyloidosis models, which may be used for practicing the treatment methods of this pathology. We offer an amyloidosis models classification: natural (animal models with generic amyloidosis), cell clones, artificial (infectious, protein, etc.). Based on the analysis of amyloidosis existing models concluded — none of the accepted in the scientific the theories community for amyloid building does not combine or explains all known facts about the amyloidogenesismechanisms. It is assumed that there is a proteins group, the beta-sheet structure, which are potentially capable of amyloid conformation building. It is assumed that beta-sheets of these proteins have similar amino acid composition. The condition for the amyloid building conformation is getting too much protein in sufficient quantities in an uncharacteristic place where the ionic strength of the tissue fluid is such that it promotes the amyloid building conformation. It is assumed that an unfortunate amount of ionic strength environment amyloid protein is provided by polysaccharides, tubulins proteins and ionized silicon.
Рассмотрены естественные и экспериментальные модели амилоидоза в контексте существующих теорий и известных механизмов амилоидогенеза. Имеющиеся клинические и экспериментальные наблюдения свидетельствуют, что мнение о фатальной неизлечимости амилоидоза неверно. Показано, что существует значительное количество экспериментальных достаточно легко воспроизводимых моделей амилоидоза, которые могут быть использованы для отработки методов лечения этой патологии. Предложена классификация моделей амилоидоза: естественные (животные модели с генуинным амилоидозом), клеточные клоны, артифициальные (инфекционные, белковые, прочие). На основании анализа существующих моделей амилоидоза сделан вывод о том, что ни одна из принятых в научном сообществе теорий образования амилоида не объединяет и не объясняет все известные факты о механизмахамилоидогенеза. Предположено, что существует группа белков, структура β-листа которых потенциально способна к образованию амилоиднойконформации, и что β-листы таких белков имеют близкий аминокислотный состав. Условие образования амилоидной конформации — это попадание такого белка в достаточном количестве в несвойственное ему место, где ионная сила тканевой жидкости такова, что способствует образованию амилоидной конформации. По-видимому, неблагоприятная величина ионной силы среды окружения амилоидного белка обусловлена влиянием полисахаридов, тубулиновых белков и ионизированного кремния.